3-羟基丁酸脱氢酶（3-Hydroxybutyrate Dehydrogenase，BDH）是一种在能量代谢等生理过程中发挥重要作用的酶，以下是其催化机制：
1、底物结合：3-羟基丁酸脱氢酶能够特异性地识别并结合其底物3-羟基丁酸。酶的活性中心具有特定的氨基酸残基组成和空间结构，与3-羟基丁酸的分子结构互补，通过氢键、范德华力、静电相互作用等非共价键相互作用，将底物精准定位在活性中心。
2、氧化还原反应：在辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD?）的参与下，3-羟基丁酸的羟基被氧化为羰基，同时 NAD?接受氢原子和电子被还原为 NADH，这一过程涉及到电子的转移和质子的传递。具体来说，3-羟基丁酸的羟基上的氢原子在酶的作用下解离为质子（H?）和电子，电子通过酶的活性中心的氨基酸残基传递给 NAD?，使其还原为 NADH，而质子则被释放到周围的溶液中。
3、产物释放：反应完成后，生成的产物乙酰乙酸和 NADH 从酶的活性中心释放出来，使酶能够继续催化下一轮反应。乙酰乙酸可以进一步参与酮体的代谢过程，而 NADH 则可以进入细胞的呼吸链，参与能量生成的过程。
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