3 - 羟基丁酸脱氢酶（3-Hydroxybutyrate dehydrogenase，简称 BDH）是一种在能量代谢等生理过程中起重要作用的酶，其结构特点如下：
一、亚基组成
多聚体结构：通常情况下，3-羟基丁酸脱氢酶是由多个亚基组成的多聚体，比如在一些生物中，它是以四聚体的形式存在，即由四个相同或相似的亚基组装而成，这些亚基通过非共价相互作用，如氢键、范德华力和离子键等结合在一起，形成稳定的高级结构。多聚体结构有利于酶的活性调节和功能发挥，多个亚基可以协同作用，增强酶与底物的结合能力以及催化效率。
二、氨基酸序列与结构域
特定的氨基酸序列：3 - 羟基丁酸脱氢酶的氨基酸序列具有一定的保守性，不同物种来源的 3 - 羟基丁酸脱氢酶在氨基酸序列上存在一定的相似性，但也有一些差异，这些保守的氨基酸区域往往与酶的活性中心、底物结合位点以及维持酶的结构稳定性等功能密切相关。
结构域：一般包含多个结构域，如 N 端结构域和 C 端结构域等。N 端结构域可能参与底物的结合和识别，而 C 端结构域则可能在酶的催化机制以及与其他分子的相互作用中发挥重要作用。结构域之间通过柔性的连接肽段相连，使得各个结构域能够相对独立地运动，有利于酶在催化过程中进行构象变化。
三、活性中心
关键氨基酸残基：活性中心是酶发挥催化作用的关键部位，通常由一些特定的氨基酸残基组成。在 3 - 羟基丁酸脱氢酶的活性中心，可能含有组氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸等氨基酸残基，这些氨基酸残基通过提供酸碱催化、亲核催化等作用，参与底物的结合和催化反应的进行，例如，组氨酸残基可以通过其咪唑环的酸碱性来促进底物的质子转移，从而加速反应的进行。
底物结合口袋：活性中心形成一个特定的底物结合口袋，其大小、形状和电荷分布与底物 3 - 羟基丁酸以及辅酶（如 NAD + 或 NADP+）具有高度的互补性，这互补性使得酶能够特异性地识别和结合底物及辅酶，形成酶 - 底物 - 辅酶复合物，为催化反应的发生提供有利的微环境。
四、空间结构
二级结构：包含多种二级结构元件，如 α- 螺旋和 β- 折叠等。α- 螺旋和 β- 折叠通过氢键等相互作用形成稳定的结构框架，为酶的整体结构提供支撑，这些二级结构元件在酶的活性调节和底物结合等过程中也具有重要作用，例如 α- 螺旋可以通过其螺旋偶极作用影响活性中心的电荷分布，从而调节酶的催化活性。
三级结构：由二级结构进一步折叠形成复杂的三级结构，呈现出特定的三维空间形状。3 - 羟基丁酸脱氢酶的三级结构通常具有一个紧凑的核心区域和一些相对灵活的表面区域。核心区域由紧密堆积的氨基酸残基组成，维持着酶的结构稳定性；表面区域则可能包含一些 loop 环结构和转角结构，这些区域相对灵活，在酶与底物、辅酶以及其他调节分子的相互作用中发挥重要作用，可能参与底物的诱导契合和酶的别构调节等过程。
本文来源于：深圳津合生物有限公司 http://www.oxsyns-nad.com/
